486:(InsP3). InsP3R is very diverse among organisms, and is necessary for the control of cellular and physiological processes including cell division, cell proliferation, apoptosis, fertilization, development, behavior, learning and memory. Inositol triphosphate receptor represents a dominant second messenger leading to the release of Ca from intracellular store sites. There is strong evidence suggesting that the InsP3R plays an important role in the conversion of external stimuli to intracellular Ca signals characterized by complex patterns relative to both space and time, such as Ca waves and oscillations.
328:
37:
530:
Rs from mouse, rat, and human have defined the overall architecture of the channel. The 1.2 MDa C4-symmetric assembly consists of an ER-embedded transmembrane domain (TMD) in a domain-swapped 6 transmembrane (6TM) cation channel fold that is capped by a large cytosolic domain (CD). In this manner,
497:
The cDNA of the InsP3 receptor was first cloned in the laboratory of
Katsuhiko Mikoshiba. The initial sequencing was reported as an unknown protein enriched in the cerebellum called P400. The large size of this
217:
structure of the ligand binding suppressor domain of type 1 inositol 1,4,5-trisphosphate receptor 6181 Crystal structure of the ligand binding suppressor domain of type 1 inositol 1,4,5-trisphosphate receptor
20:
883:
Bosanac I, Alattia JR, Mal TK, Chan J, Talarico S, Tong FK, et al. (December 2002). "Structure of the inositol 1,4,5-trisphosphate receptor binding core in complex with its ligand".
832:
Furuichi T, Yoshikawa S, Miyawaki A, Wada K, Maeda N, Mikoshiba K (November 1989). "Primary structure and functional expression of the inositol 1,4,5-trisphosphate-binding protein P400".
650:
Bosanac I, Alattia JR, Mal TK, Chan J, Talarico S, Tong FK, et al. (December 2002). "Structure of the inositol 1,4,5-trisphosphate receptor binding core in complex with its ligand".
502:
indicated a molecular weight similar to the protein purified biochemically, and soon thereafter it was confirmed that the protein p400 was in fact the inositol trisphosphate receptor.
3033:
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The InsP3 receptor was first purified from rat cerebellum by neuroscientists
Surachai Supattapone and Solomon Snyder at Johns Hopkins University School of Medicine.
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535:
Rs share significant homology with the much larger and distantly-related RyRs. The CD contains all known ligand binding sites, including the IP
4485:
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1205:"Cryo-EM structure of human type-3 inositol triphosphate receptor reveals the presence of a self-binding peptide that acts as an antagonist"
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611:"Crystal structure of the ligand binding suppressor domain of type 1 inositol 1,4,5-trisphosphate receptor"
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Crystal structure of the ligand binding suppressor domain of type 1 inositol 1,4,5-trisphosphate receptor
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Zn finger fold. A comprehensive Ca-dependent conformational landscape has been defined by cryo-EM.
983:
Seo MD, Velamakanni S, Ishiyama N, Stathopulos PB, Rossi AM, Khan SA, et al. (January 2012).
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1587:
1484:"Structural titration reveals Ca2+-dependent conformational landscape of the IP3 receptor"
936:"Apo and InsP₃-bound crystal structures of the ligand-binding domain of an InsP₃ receptor"
744:"Solubilization, purification, and characterization of an inositol trisphosphate receptor"
479:
445:
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154:
1150:
Fan G, Baker MR, Wang Z, Seryshev AB, Ludtke SJ, Baker ML, Serysheva II (December 2018).
1040:
Fan G, Baker ML, Wang Z, Baker MR, Sinyagovskiy PA, Chiu W, et al. (November 2015).
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1000:
985:"Structural and functional conservation of key domains in InsP3 and ryanodine receptors"
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Several X-ray crystallographic and electron cryomicroscopic (cryo-EM) structures of IP
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Fan G, Baker MR, Terry LE, Arige V, Chen M, Seryshev AB, et al. (November 2022).
809:
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743:
609:
Bosanac I, Yamazaki H, Matsu-Ura T, Michikawa T, Mikoshiba K, Ikura M (January 2005).
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1962:
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1099:"Structural basis for the regulation of inositol trisphosphate receptors by Ca and IP
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1370:"Conformational motions and ligand-binding underlying gating and regulation in IP
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binding site, two Ca binding sites, an adenine nucleotide binding site, and a C
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The receptor has a broad tissue distribution but is especially abundant in the
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Baker MR, Fan G, Seryshev AB, Agosto MA, Baker ML, Serysheva II (May 2021).
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785:"Nucleotide sequence of cDNA encoding P400 protein in the mouse cerebellum"
679:
636:
1203:
Azumaya CM, Linton EA, Risener CJ, Nakagawa T, Karakas E (February 2020).
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1042:"Gating machinery of InsP3R channels revealed by electron cryomicroscopy"
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703:"Structure and function of inositol 1,4,5-trisphosphate receptor"
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Single-particle cryo-EM structure of the IP3-bound resting state.
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2005:
742:
Supattapone S, Worley PF, Baraban JM, Snyder SH (January 1988).
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2833:
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1556:
1482:
Paknejad, Navid; Sapuru, Vinay; Hite, Richard K. (2023-10-28).
21:
Ryanodine-Inositol 1,4,5-triphosphate receptor calcium channels
3926:
3824:
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2905:
1152:"Cryo-EM reveals ligand induced allostery underlying InsP
1431:"Calcium-release channels: structure and function of IP
514:. Most of the InsP3Rs are found integrated into the
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27:
783:Furuichi T, Yoshikawa S, Mikoshiba K (July 1989).
1309:"Structural basis for activation and gating of IP
1307:Schmitz EA, Takahashi H, Karakas E (March 2022).
2243:
1568:
320:inositol 1,4,5-trisphosphate receptor, type 3
180:inositol 1,4,5-trisphosphate receptor, type 2
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142:
35:
1545:at the U.S. National Library of Medicine
1515:
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1405:
1344:
1283:
1230:
1220:
1179:
1126:
1107:Nature Structural & Molecular Biology
1073:
1016:
959:
940:Nature Structural & Molecular Biology
808:
759:
718:
626:
1429:Woll KA, Van Petegem F (January 2022).
934:Lin CC, Baek K, Lu Z (September 2011).
601:
315:
175:
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591:associated through complex formation.
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1097:Paknejad N, Hite RK (August 2018).
748:The Journal of Biological Chemistry
2686:Amiloride-sensitive cation channel
1435:receptors and ryanodine receptors"
14:
707:Japanese Journal of Pharmacology
4209:Voltage-dependent anion channel
2302:Inositol trisphosphate receptor
1543:Inositol+Trisphosphate+Receptor
1256:"Cryo-EM structure of type 1 IP
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468:Inositol trisphosphate receptor
4231:General bacterial porin family
1:
1260:R channel in a lipid bilayer"
761:10.1016/S0021-9258(19)57336-7
4486:Genes on human chromosome 12
628:10.1016/j.molcel.2004.11.047
4491:Genes on human chromosome 6
4481:Genes on human chromosome 3
16:Class of transport proteins
4522:
3650:Chloride Channel Accessory
2259:Membrane transport protein
1500:10.1038/s41467-023-42707-3
1452:10.1152/physrev.00033.2020
1398:10.1038/s41467-022-34574-1
1337:10.1038/s41467-022-29073-2
1276:10.1038/s42003-021-02156-4
577:Inositol pentakisphosphate
18:
4456:
4411:
4398:
3596:
3583:
2845:
2829:
2645:Epithelial sodium channel
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