207:
with a periodicity of ~8 nm, coincident with the axial repeat of tubulin dimers in microtubules. It is proposed that the assembly of tektin heteropolymers produces filaments with repeats of 8, 16, 24, 32, 40, 48 and 96 nm, generating the basis for the complex spatial arrangements of axonemal components.
206:
The proteins are predicted to form extended rods composed of 2 alpha- helical segments (~180 residues long) capable of forming coiled coils, interrupted by non-helical linkers. The 2 segments are similar in sequence, indicating a gene duplication event. Along each tektin rod, cysteine residues occur
194:
of RPNVELCRD. Different types of tektins, designated as A (53 kDa), B (51 kDa), C (47 kDa) form dimers, trimers and oligomers in various combinations and are also associated with tubulin in the microtubule. Tektins A and B form heteropolymeric protofilaments whereas tektin C forms homodimers. Tektin
473:
Larsson M, Norrander J, Gräslund S, Brundell E, Linck R, Ståhl S, Höög C (October 2000). "The spatial and temporal expression of Tekt1, a mouse tektin C homologue, during spermatogenesis suggest that it is involved in the development of the sperm tail basal body and axoneme".
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Utility of Tektin, a Novel Region for Inferring Systematic Relationships Among Lepidoptera".
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Setter PW, Malvey-Dorn E, Steffen W, Stephens RE, Linck RW (September 2006). "Tektin interactions and a model for molecular functions".
1723:
1992:
1835:
562:
335:"Primary structure of tektin A1: comparison with intermediate-filament proteins and a model for its association with tubulin"
113:
2871:
2425:
1132:
2603:
286:
Tektins are heterodimeric polymers in flagellar microtubules with axial periodicities matching the tubulin lattice
2891:
522:
2836:
215:
Tektins as integral components of microtubules are essential for their structural integrity. A mutation in the
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222:
may lead to defects in flagellar activity which could manifest, for instance, as immotility of
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sequences of tektins are well conserved, with significant similarity between mouse and human
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432:
Iguchi N, Tanaka H, Nakamura Y, Nozaki M, Fujiwara T, Nishimune Y (June 2002).
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558:
288:; J. Biol. Chem., Vol. 269, Issue 50, 31800-31806, Dec, 1994
241:, to establish evolutionary relationship between organisms.
230:. Tektins are thought to be involved in the assembly of the
523:
10.1603/0013-8746(2005)098[0873:PUOTAN]2.0.CO;2
434:"Cloning and characterization of the human tektin-t gene"
237:
The study of tektins has also been found to be useful in
541:
This article incorporates text from the public domain
186:
Tektin filaments are 2 to 3 nm diameter with two
155:. They are polymeric in nature, and form filaments.
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333:Norrander JM, Amos LA, Linck RW (September 1992).
511:Annals of the Entomological Society of America
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14:
1205:Wiskott–Aldrich syndrome protein
2426:Microtubule organising proteins
1:
2473:Microtubule severing proteins
192:consensus amino acid sequence
65:Available protein structures:
1133:actin depolymerizing factors
339:Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A
2611:Plakoglobin (gamma catenin)
312:10.1016/j.yexcr.2006.05.014
195:filaments are present in a
147:. They are also present in
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2837:Prokaryotic cytoskeleton
284:MA Pirner and RW Linck;
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