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Iron–sulfur cluster

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190: 40: 221: 138: 293:
Axel Kern; Christian Näther; Felix Studt; Felix Tuczek (2004). "Application of a Universal Force Field to Mixed Fe/Mo−S/Se Cubane and Heterocubane Clusters. 1. Substitution of Sulfur by Selenium in the Series 2-; X = S/Se and Y = S/Se".
264:
Many clusters have been synthesized in the laboratory with the formula , which are known for many R substituents, and with many cations. Variations have been prepared including the incomplete cubanes .
1641: 1295: 549: 1102: 255: 1085: 696: 639: 390:
Johnson, D. C.; Dean, D. R.; Smith, A. D.; Johnson, M. K. (2005). "Structure, function, and formation of biological iron-sulfur clusters".
254:
Fe–S clusters can be classified according to their Fe:S stoichiometry , , , and . The clusters occur in two forms: normal ferredoxins and
251:
proteins are the most common Fe–S clusters in nature. They feature either 2Fe–2S or 4Fe–4S centers. They occur in all branches of life.
333: 345:
Weiss, Madeline C., et al. "The physiology and habitat of the last universal common ancestor." Nature microbiology 1.9 (2016): 1-8.
1634: 1282: 1130: 67: 258:(HiPIP). Both adopt cuboidal structures, but they utilize different oxidation states. They are found in all forms of life. 1468: 584: 572: 542: 1146: 1046: 2898: 1436: 914: 758: 328:
S. J. Lippard, J. M. Berg "Principles of Bioinorganic Chemistry" University Science Books: Mill Valley, CA; 1994.
2908: 1627: 1299: 840: 2860: 2662: 63: 2059: 1855: 238: 59: 33: 1850: 2903: 2500: 2169: 2051: 1882: 1488: 1312: 535: 225: 2844: 2614: 2794: 2781: 2726: 2710: 2698: 627: 274: 66:
and as precursors to synthetic analogues of the biological clusters (see Figure). It is believed that the
2598: 1683: 2776: 2742: 2436: 2345: 2242: 2209: 2185: 2157: 2012: 1990: 1967: 1838: 1828: 1806: 1873: 2107: 2525: 2337: 2321: 2217: 2197: 2129: 2080: 2067: 1982: 1906: 1774: 1707: 1210: 786: 688: 1894: 2815: 2630: 2357: 2301: 2145: 2137: 2102: 2092: 2072: 1998: 1946: 1933: 1919: 1304: 615: 492:
Rao, P. V.; Holm, R. H. (2004). "Synthetic Analogues of the Active Sites of Iron-Sulfur Proteins".
2869: 2578: 2281: 2112: 2026: 1868: 1695: 1556: 1380: 1332: 1257: 1249: 1198: 1030: 954: 938: 890: 819: 607: 2690: 2638: 2533: 2365: 2329: 2313: 2120: 2097: 1977: 1958: 1794: 1769: 1740: 1671: 1577: 1408: 1396: 1270: 1241: 1177: 946: 926: 870: 865: 778: 770: 509: 456: 407: 372: 329: 311: 244: 403: 2428: 2420: 2293: 2043: 2038: 1924: 1786: 1650: 1290: 1233: 1014: 994: 974: 962: 878: 832: 827: 798: 750: 501: 446: 438: 399: 364: 303: 2771: 2682: 2586: 2570: 2444: 2412: 2404: 1972: 1941: 1823: 1818: 1731: 1508: 1424: 1368: 906: 806: 678: 2674: 2650: 2558: 2460: 2396: 2003: 1833: 1764: 1589: 1348: 1265: 1182: 814: 558: 451: 426: 189: 2892: 2472: 1752: 17: 1860: 730: 442: 114:. Compounds are also known that incorporate cyclopentadienyl ligands, such as (C 2763: 355:
Ogino, H.; Inomata, S.; Tobita, H. (1998). "Abiological Iron-Sulfur Clusters".
1608: 248: 243:
Iron–sulfur clusters occur in many biological systems, often as components of
78:
Organometallic Fe–S clusters include the sulfido carbonyls with the formula Fe
2831: 2388: 2021: 1663: 1069: 513: 460: 411: 376: 315: 58:. They are most often discussed in the context of the biological role for 2802: 505: 2550: 2517: 1719: 1658: 55: 368: 307: 2273: 1911: 62:, which are pervasive. Many Fe–S clusters are known in the area of 1619: 39: 2484: 2383: 261:
The relevant redox couple in all Fe–S proteins is Fe(II)/Fe(III).
219: 136: 38: 527: 220: 51: 1623: 531: 184: 137: 431:
Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research
144:
Illustrative synthetic Fe–S clusters. From left to right: Fe
477:
Fisher, N (1998). "Intramolecular electron transfer in ".
43:
Structure of , a synthetic analogue of 4Fe–4S cofactors.
201: 228:, which features infinite chains of Fe(III) centers. 2793: 2762: 2549: 2516: 2381: 2271: 1657: 1601: 1570: 1549: 1461: 1226: 1191: 1170: 1062: 743: 723: 687: 671: 600: 565: 1635: 543: 8: 472: 470: 2513: 1642: 1628: 1620: 1458: 1059: 684: 550: 536: 528: 450: 1559: 404:10.1146/annurev.biochem.74.082803.133518 285: 7: 32:For biological Fe–S clusters, see 25: 188: 70:had many iron-sulfur clusters. 427:"Issue of iron-sulfur protein" 68:last universal common ancestor 1: 392:Annual Review of Biochemistry 443:10.1016/j.bbamcr.2015.03.001 256:high potential iron proteins 50:are molecular ensembles of 2925: 236: 31: 1462:Organoiron(III) compounds 1063:Organoiron(II) compounds 233:Biological Fe–S clusters 64:organometallic chemistry 226:potassium dithioferrate 74:Organometallic clusters 275:Bioinorganic chemistry 229: 177: 44: 425:Lill, Roland (2015). 223: 140: 42: 1609:Hemolithin (protein) 60:iron–sulfur proteins 48:Iron–sulfur clusters 18:Iron-sulphur cluster 239:iron–sulfur protein 181:Inorganic materials 34:iron–sulfur protein 230: 200:. You can help by 178: 45: 27:Class of molecules 2899:Cluster chemistry 2886: 2885: 2795:Organic compounds 2758: 2757: 1617: 1616: 1545: 1544: 1166: 1165: 719: 718: 506:10.1021/Cr020615+ 369:10.1021/cr940081f 308:10.1021/ic030347d 302:(16): 5003–5010. 245:electron transfer 218: 217: 16:(Redirected from 2916: 2909:Sulfur compounds 2514: 2263: 2261: 2260: 2252: 2251: 2238: 2236: 2235: 2227: 2226: 1651:Sulfur compounds 1644: 1637: 1630: 1621: 1562: 1537: 1536: 1535: 1527: 1526: 1518: 1517: 1459: 1060: 685: 552: 545: 538: 529: 518: 517: 489: 483: 482: 479:The EMBO Journal 474: 465: 464: 454: 437:(6): 1251–1252. 422: 416: 415: 387: 381: 380: 363:(6): 2093–2122. 352: 346: 343: 337: 326: 320: 319: 290: 213: 210: 192: 185: 21: 2924: 2923: 2919: 2918: 2917: 2915: 2914: 2913: 2889: 2888: 2887: 2882: 2877: 2873: 2864: 2856: 2852: 2848: 2839: 2835: 2827: 2823: 2819: 2810: 2806: 2789: 2785: 2754: 2750: 2746: 2738: 2734: 2730: 2722: 2718: 2714: 2706: 2702: 2694: 2686: 2678: 2670: 2666: 2658: 2654: 2646: 2642: 2634: 2626: 2622: 2618: 2610: 2606: 2602: 2594: 2590: 2582: 2574: 2566: 2562: 2545: 2541: 2537: 2529: 2512: 2508: 2504: 2496: 2492: 2488: 2480: 2476: 2468: 2464: 2456: 2452: 2448: 2440: 2432: 2424: 2416: 2408: 2400: 2386: 2377: 2373: 2369: 2361: 2353: 2349: 2341: 2333: 2325: 2317: 2309: 2305: 2297: 2289: 2285: 2267: 2259: 2256: 2255: 2254: 2250: 2247: 2246: 2245: 2243: 2234: 2231: 2230: 2229: 2225: 2222: 2221: 2220: 2218: 2213: 2205: 2201: 2193: 2189: 2181: 2177: 2173: 2165: 2161: 2153: 2149: 2141: 2133: 2124: 2116: 2088: 2084: 2076: 2063: 2055: 2047: 2034: 2030: 2016: 2007: 1994: 1986: 1962: 1954: 1950: 1937: 1928: 1915: 1902: 1898: 1890: 1886: 1877: 1864: 1846: 1842: 1814: 1810: 1802: 1798: 1790: 1782: 1778: 1760: 1756: 1748: 1744: 1735: 1727: 1723: 1715: 1711: 1703: 1699: 1691: 1687: 1679: 1675: 1662: 1653: 1648: 1618: 1613: 1597: 1593: 1585: 1581: 1566: 1561: 1557: 1541: 1534: 1531: 1530: 1529: 1525: 1522: 1521: 1520: 1516: 1513: 1512: 1511: 1509: 1504: 1500: 1496: 1492: 1484: 1480: 1476: 1472: 1457: 1452: 1448: 1444: 1440: 1432: 1428: 1420: 1416: 1412: 1404: 1400: 1392: 1388: 1384: 1376: 1372: 1364: 1360: 1356: 1352: 1344: 1340: 1336: 1328: 1324: 1320: 1316: 1308: 1286: 1278: 1274: 1261: 1253: 1245: 1237: 1222: 1218: 1214: 1206: 1202: 1187: 1162: 1158: 1154: 1150: 1142: 1138: 1134: 1126: 1122: 1118: 1114: 1110: 1106: 1097: 1093: 1089: 1081: 1077: 1073: 1058: 1054: 1050: 1042: 1038: 1034: 1026: 1022: 1018: 1010: 1006: 1002: 998: 990: 986: 982: 978: 970: 966: 958: 950: 942: 934: 930: 922: 918: 910: 902: 898: 894: 886: 882: 874: 860: 856: 852: 848: 844: 836: 823: 810: 802: 794: 790: 782: 774: 766: 762: 754: 739: 734: 715: 712: 708: 704: 700: 683: 667: 663: 659: 655: 651: 647: 643: 635: 631: 623: 619: 611: 596: 592: 588: 580: 576: 561: 556: 526: 521: 491: 490: 486: 476: 475: 468: 424: 423: 419: 389: 388: 384: 354: 353: 349: 344: 340: 327: 323: 292: 291: 287: 283: 271: 247:proteins. 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Index

Iron-sulphur cluster
iron–sulfur protein

iron
sulfide
iron–sulfur proteins
organometallic chemistry
last universal common ancestor


adding to it

potassium dithioferrate
iron–sulfur protein
electron transfer
ferredoxin
high potential iron proteins
Bioinorganic chemistry
doi
10.1021/ic030347d
PMID
15285677
ISBN
0-935702-73-3
doi
10.1021/cr940081f
PMID
11848961
doi
10.1146/annurev.biochem.74.082803.133518

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